<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<article xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" xmlns:xsi="http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance" xsi:noNamespaceSchemaLocation="JATS-archive-oasis-article1-4.xsd" article-type="research-article" dtd-version="1.4" xml:lang="ru">
  <front>
    <journal-meta>
      <journal-title-group>
        <journal-title>Журнал Фундаментальные исследования</journal-title>
      </journal-title-group>
      <issn>1812-7339</issn>
      <publisher>
        <publisher-name>Общество с ограниченной ответственностью &amp;quot;Издательский Дом &amp;quot;Академия Естествознания&amp;quot;</publisher-name>
      </publisher>
    </journal-meta>
    <article-meta>
      <article-id pub-id-type="publisher-id">ART-30667</article-id>
      <title-group>
        <article-title>ГИДРОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ, КОДИРУЕМЫЕ ГЕНОМОМ ТЕРМОАЛКАЛОФИЛЬНОЙ БАКТЕРИИ THERMOSYNTROPHA LIPOLYTICA</article-title>
      </title-group>
      <contrib-group>
        <contrib contrib-type="author">
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="ru">
              <surname>Марданов</surname>
              <given-names>А.В.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="en">
              <surname>Mardanov</surname>
              <given-names>A.V.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <email>mardanov@biengi.ac.ru</email>
          <xref ref-type="aff" rid="aff4c97e773"/>
        </contrib>
        <contrib contrib-type="author">
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="ru">
              <surname>Белецкий</surname>
              <given-names>А.В.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="en">
              <surname>Beletskiy</surname>
              <given-names>A.V.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <email>nravin@biengi.ac.ru</email>
          <xref ref-type="aff" rid="aff4c97e773"/>
        </contrib>
        <contrib contrib-type="author">
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="ru">
              <surname>Равин</surname>
              <given-names>Н.В.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <name-alternatives>
            <name xml:lang="en">
              <surname>Ravin</surname>
              <given-names>N.V.</given-names>
            </name>
          </name-alternatives>
          <email>nravin@mail.ru</email>
          <xref ref-type="aff" rid="aff4c97e773"/>
        </contrib>
      </contrib-group>
      <aff id="aff4c97e773">
        <institution xml:lang="ru">ФГБУН Центр «Биоинженерия» Российской академии наук</institution>
        <institution xml:lang="en">Centre «Bioengineering» of the Russian academy of sciences</institution>
      </aff>
      <pub-date date-type="pub" iso-8601-date="2012-11-01">
        <day>01</day>
        <month>11</month>
        <year>2012</year>
      </pub-date>
      <issue>11</issue>
      <fpage>851</fpage>
      <lpage>854</lpage>
      <permissions>
        <license xlink:href="https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/">
          <license-p>This is an open-access article distributed under the terms of the CC BY 4.0 license.</license-p>
        </license>
      </permissions>
      <self-uri content-type="url" hreflang="ru">https://fundamental-research.ru/ru/article/view?id=30667</self-uri>
      <abstract xml:lang="ru" lang-variant="original" lang-source="author">
        <p>Термофильная анаэробная бактерия Thermosyntropha lipolytica, выделенная из щелочного озера Богория в&amp;#8239;Кении, способна расщеплять триглицериды и&amp;#8239;утилизировать жирные кислоты в&amp;#8239;симбиотическом синтрофном сообществе с&amp;#8239;метаногенными археями. В&amp;#8239;отсутствие симбионтов эта бактерия может сбраживать некоторые белковые субстраты. В&amp;#8239;результате определения полной нуклеотидной последовательности генома T. lipolytica идентифицирован набор гидролитических ферментов этой бактерии. Анализ аминокислотных последовательностей позволил идентифицировать ферменты, содержащие N-концевые сигнальные последовательности, которые могут обеспечивать секрецию из клетки в&amp;#8239;окружающую среду. Среди этих ферментов обнаружены протеазы различных типов, липазы и&amp;#8239;гликозил-гидролазы. Наличие этих секретируемых гидролаз объясняет способность T.&amp;#8239;lipolytica расти на белковых субстратах и&amp;#8239;липидах и&amp;#8239;свидетельствует о&amp;#8239;том, что эта бактерия может также обладать способностью использовать для роста и&amp;#8239;некоторые полисахариды. Идентифицированные гидролитические ферменты, активные при высокой температуре в&amp;#8239;щелочных условиях, перспективны для применения в&amp;#8239;промышленной биотехнологии.</p>
      </abstract>
      <abstract xml:lang="en" lang-variant="translation" lang-source="translator">
        <p>Thermophylic anaerobic bacterium Thermosyntropha lipolytica, isolated from a soda Lake Bogoria, Kenya, is able to hydrolyse triglycerides and untilizeon the liberated fatty acids in a syntrophic symbiotic association with a methanogenic archaeon. In the absence of syntrophic partner this bacterium is able to grow by fermentation on some proteinaceous substrates. Upon sequencing of the complete genome of T. lipolytica we identified a set of hydrolytic enzymes of this bacterium. Analysis of predicted amino acid sequences allowed to identify enzymes containing N-terminal signal sequences responsible for secretion of these enzymes out of the cell to the external medium. Proteases of different families, lipases and glycosyl hydrolases were found among these secreted enzymes. The presence of secreted hydrolases of these classes could explain the ability of T. lipolytica to grow on proteinaceous substrates and lipids, and suggest that this bacterium may be able to utilize some polysaccharides. Identified hydrolytic enzymes, active at high temperatures under alkaline conditions, may be used in different areas of industrial biotechnology.</p>
      </abstract>
      <kwd-group xml:lang="ru">
        <kwd>бактерия</kwd>
        <kwd>геном</kwd>
        <kwd>протеаза</kwd>
        <kwd>липаза</kwd>
        <kwd>термоалкалофил</kwd>
      </kwd-group>
      <kwd-group xml:lang="en">
        <kwd>bacteria</kwd>
        <kwd>genome</kwd>
        <kwd>protease</kwd>
        <kwd>lipase</kwd>
        <kwd>thermoalkaliphile</kwd>
      </kwd-group>
    </article-meta>
  </front>
  <back>
    <ref-list>
      <ref>
        <note>
          <p>1.&amp;#8239;Гумеров В.М., Марданов А.В., Колосов П.М., Равин Н.В. Выделение и&amp;#8239;характеристика липазы из термоалкалофильной бактерии Thermosyntropha lipolytica // Прикладная биохимия и&amp;#8239;микробиология. – 2012. – Т. 48. – № 4. – С. 376–382.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>2.&amp;#8239;Antranikian G., Vorgias C.E., Bertoldo C. Extreme environments as a resource for microorganisms and novel biocatalysts // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. – 2005. – Vol. 96. – P. 219–262.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>3.&amp;#8239;Bendtsen J.D., Nielsen H., von Heijne G., Brunak S.J. Improved prediction of signal peptides: SignalP 3.0 // J. Mol. Biol. – 2004. – Vol. 340(4). – P. 783–795.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>4.&amp;#8239;Besemer J., Borodovsky M. GeneMark: web software for gene finding in prokaryotes, eukaryotes and viruses // Nucleic Acids Res. – 2005. – Vol. 33. – P. 451–454.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>5.&amp;#8239;Gooday G. The ecology of chitin degradation. In: Marshall K. (ed) Advances in microbial ecology. – 1990 – Plenum Press, New York. – P. 387–430.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>6.&amp;#8239;Karlsson M., Stenlid J. (2008) Evolution of family 18 glycoside hydrolases: diversity, domain structures and phylogenetic relationships // J. Mol. Microbiol. Biotechnol. – 2009. – Vol.16 (3–4). – P. 208–223.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>7.&amp;#8239;Salameh M.A., Wiegel J. Purification and characterization of two highly thermophilic alkaline lipases from Thermosyntropha lipolytica // Appl. Environ. Microbiol. – 2007. – Vol. 73(23). – P. 7725–7731.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>8.&amp;#8239;Schink B. Energetics of syntrophic cooperation in methanogenic degradation // Microbiol. Mol. Biol. Rev. – 1997. – Vol. 61. – P. 262–280.</p>
        </note>
      </ref>
      <ref>
        <note>
          <p>9.&amp;#8239;Svetlitshnyi V., Rainey F., Wiegel J. Thermosyntropha lipolytica gen. nov., sp. nov., a lipolytic, anaerobic, alkalitolerant, thermophilic bacterium utilizing short and long chain fatty acids in syntrophic coculture with a methanogenic archaeum // Int. J. Syst. Bacteriol. – 1996. – Vol. 46. – P. 1131–1137.</p>
        </note>
      </ref>
    </ref-list>
  </back>
</article>
